Objectifs

• Connaître¹ la structure, les propriétés physiques et chimiques, le rôle principal du glucose, du mannose, du galactose, du ribose et du fructose. Donner des exemples² d’aliments contenant ces substances.
• Savoir écrire les formules développées des oses dans les représentations de Fisher et de Haworth. Définir³ les différences structurales entre les anomères, les épimères et les isomères des oses simples.
• Connaître les structures, les propriétés principales des dérivés suivants des oses : acides gluconique et glucuronique, vitamine C, désoxyribose, sorbitol, osamines, acides sialiques.
• Connaître les structures, les propriétés physiques et chimiques des osides suivants :
  • diholosides = lactose, maltose, saccharose
  • polyosides = amidon, glycogène, cellulose
  • hétérosides = un exemple
  • glycosaminoglycanes = héparine.
• Donner des exemples d’aliments contenant ces substances.
• Connaître la structure (formule développée, fonctions, isomères) et les propriétés physiques et chimiques des acides gras :
  • saturés = palmitique, stéarique
  • insaturés = oléique, linoléique, linolénique et arachidonique
• Connaître la structure générale (en détail pour le cholestérol) et les propriétés physiques et chimiques des alcools constitutifs des lipides :
  • glycérol, sphingosine, alcool gras (un exemple)
  • cholestérol, vitamine A
  • éthanolamine, sérine, choline
• Connaître la structure (molécules simples et liaisons qui les unissent) des lipides simples :
  • cérides, stérides, glycérides neutres
• Donner des exemples d’aliments contenant ces substances.
• Connaître la structure (molécules simples et liaisons qui les unissent) des lipides complexes :
  • lécithines, céphalines, phosphatidyl-inositol, phosphatidyl-glycérol, cardiolipide, plasmalogènes.
• Connaître la formule générale, les propriétés physiques (solubilité, absorption de la lumière UV, déviation du plan de polarisation de la lumière, ionisation) et les propriétés chimiques (fonction acide : esters, amides ; fonction amine : alkylation, base de Schiff ; désamination, chromatographie sur échangeur d’ions) des acides α-aminés.
• Connaître la formule développée et les propriétés particulières de chacun des vingt acides aminés constitutifs des protéines. Donner des exemples d’aliments contenant ces acides aminés.
• Connaître les structures, les propriétés principales des dérivés suivants des acides aminés :
  • acide hippurique, acides aminés phosphorylés, homologues, amines obtenues par décarboxylation (plusieurs exemples), taurine, acide pyroglutamique, ornithine, citrulline, acides aminés hydroxylés, phényl-pyruvate, iodotyrosines.
• Décrire la structure de la liaison peptidique. Connaître la structure de plusieurs exemples de peptides.
• Définir et décrire les quatre ordres de la structure des protéines :
  1. structure primaire = orientation, code à une lettre
  2. structure secondaire = hélice α, feuillet β
  3. structure tertiaire = liaisons covalentes, électrostatiques, hydrogène et hydrophobe
  4. structure quaternaire = sous-unités, protomères, oligomères