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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie IV - Les protéines
Chapitre 17 - La structure tertiaire

 

17.1 - STRUCTURE TERTIAIRE

 

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ST 94

  • La structure tertiaire est le résultat de liaisons diverses (hydrogène, hydrophobes, électrostatiques, covalentes,...) entre des acides aminés de la même chaîne peptidique mais non voisins dans la structure primaire.
  • Les liaisons de la structure tertiaire sont plus ou moins stables : il y a des liaisons faibles de type liaisons hydrogène ou liaisons hydrophobes.
  • Les liaisons électrostatiques sont dues aux charges électriques des radicaux des acides aminés. Ces charges sont dépendantes du pH. Les acides forts ou les bases fortes dissocient les liaisons électrostatiques de la structure tertiaire entraînant la dénaturation de la protéine.
  • Des liaisons covalentes enfin établissent des liaisons de forte énergie entre les acides aminés : pont disulfure entre deux cystéines. Dans les protéines fibrillaires on trouve aussi des liaisons covalentes entre des dérivés des radicaux de lysine : lysino-norleucine, desmosine. Les agents oxydants ou réducteurs forts peuvent aussi dénaturer les protéines en oxydant des cystéines ou en réduisant les ponts disulfures.

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17.1 - STRUCTURE TERTIAIRE
17.2 - Liaisons électrostatiques
17.3 - Liaisons hydrophobes
17.4 - Ponts interchaînes