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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie IV - Les protéines
Chapitre 17 - La structure tertiaire

 

17.4 - Ponts interchaînes

 

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ST 97

  • La cystéine est un acide aminé réducteur, qui en s’oxydant pour former la cystine crée une liaison covalente (pont disulfure) entre deux points éloignés de la chaîne d’acides aminés. Beaucoup de protéines sont structurées par ces liaisons disulfure. Elles deviennent alors sensibles au milieu réducteur qui tend à dissocier ces liaisons. D’autres, au contraire, contenant des cystéines réduites essentielles à leur fonction, sont dénaturées par les oxydants.
  • Dans le collagène et l’élastine on rencontre d’autres types de liaisons covalentes entre les acides aminés. Ces liaisons sont le résultat de la désamination de la fonction amine terminale du radical de la lysine : désaminolysine ou allysine. On rencontre les liaisons suivantes :
    • allysine + allysine = liaison aldol
    • 2 allysines + histidine = liaison histidine-aldol
    • lysine + allysine = lysinonorleucine
    • 3 allysines + 1 lysine = desmosine
  • Le lathyrisme (intoxication par les graines de Pois de Senteur, Lathyrus odoratus) est dû à l’inhibition de l’enzyme qui transforme la lysine en allysine (ε-aminooxydase). Cette inhibition empêche la synthèse du collagène et de l’élastine.

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17.1 - STRUCTURE TERTIAIRE
17.2 - Liaisons électrostatiques
17.3 - Liaisons hydrophobes
17.4 - Ponts interchaînes