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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


Tous droits de reproduction réservés aux auteurs


traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie IV - Les protéines
Chapitre 17 - La structure tertiaire

 

17.3 - Liaisons hydrophobes

 

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ST 96

  • Les acides aminés dont le radical est hydrophobe et apolaire (aliphatiques, aromatiques) ont la propriété d’empêcher la formation des liaisons hydrogène entre les molécules d’eau. Ils forment dans la structure des protéines des zones hydrophobes où les molécules d’eau ne peuvent échanger aucune liaison avec les radicaux d’acides aminés.
  • Les molécules d’eau engagées dans ces zones sont attirées vers l’extérieur par les liaisons qui les unissent aux autres molécules d’eau. La force qui en résulte, tendant à réunir les molécules d’eau entre elles, va réduire au minimum possible les surfaces entre l’eau et les zones hydrophobes de la protéine.
  • Pour obtenir la plus petite surface de contact, les radicaux des acides aminés hydrophobes sont repoussés les uns contre les autres, comme s’ils étaient unis : on dit qu’ils sont liés par des liaisons hydrophobes. En fait ces liaisons n’existent pas elles résultent seulement de la force qui unit les molécules d’eau qui environnent ces acides aminés, créant un véritable filet de liaisons hydrogène tout autour de ces zones hydrophobes.

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17.1 - STRUCTURE TERTIAIRE
17.2 - Liaisons électrostatiques
17.3 - Liaisons hydrophobes
17.4 - Ponts interchaînes