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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


Tous droits de reproduction réservés aux auteurs


traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie IV - Les protéines
Chapitre 17 - La structure tertiaire

 

17.2 - Liaisons électrostatiques

 

Image ST_95_PICT.gif
ST 95

  • Le trypsinogène, sécrété dans le suc pancréatique, parvient dans le duodénum. Là, il est activé en trypsine par l’entérokinase intestinale et la réaction se continue par autoactivation de la trypsine elle-même.
  • Le trypsinogène est inactif parce que l’accés de son site actif est barré par son propeptide (les six premiers acides aminés) maintenu en place par des liaisons électrostatiques entre les aspartates du propeptide et les charges cationiques d’une hélice α du domaine COOH terminal.
  • L’entérokinase qui se fixe spécifiquement sur le propeptide, ou la trypsine elle-même hydrolysent préférentiellement la liaison peptidique entre la Lys6 et l’Ile7, ce qui permet l’ouverture du site actif de l’enzyme.

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17.1 - STRUCTURE TERTIAIRE
17.2 - Liaisons électrostatiques
17.3 - Liaisons hydrophobes
17.4 - Ponts interchaînes