Partie IV - Les protéines
Chapitre 16 - La structure secondaire

16.1 - STRUCTURE SECONDAIRE

ST 87

• La structure secondaire est engendrée par la rotation des atomes de la chaîne peptidique les uns par rapport aux autres au cours de la synthèse de la chaîne. Les angles possibles et les structures qu’ils engendrent le plus souvent sont représentés sur la table de Ramachandran.
• La structure secondaire la plus fréquente est l’hélice α qui fait tourner la chaîne carbonée par rapport à elle-même d’un tour tous les 4 acides aminés environ. Elle est stabilisée par des liaisons hydrogènes entre le carbonyl de la liaison peptidique qui suit l’acide aminé n° 1 avec l’amine de la liaison peptidique qui précède l’acide aminé n° 5, puis de même entre les acides aminés 2 et 6, etc...
• Il arrive aussi très souvent que plusieurs portions de chaînes se joignent bord à bord et en sens opposé (antiparallèles) pour former un feuillet où les carbonyles de chaque acide aminé d’une portion de chaîne se lient avec les amines de l’autre portion.
• Dans les protéines fibrillaires (collagène, kératine, fibroïne,...) on trouve d’autres types d’hélices, qui sont souvent enroulées les unes autour des autres en super-hélices, etc...