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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


Tous droits de reproduction réservés aux auteurs


traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie IV - Les protéines
Chapitre 16 - La structure secondaire

 

16.7 - Motif Rossmann

 

Image ST_93_PICT.gif
ST 93

  • Les déhydrogénases dont le coenzyme est le NAD+/NADH ont de nombreux points de ressemblance tant en structure qu’en mode d’action.
  • La réaction catalysée implique trois facteurs au moins : l’enzyme, le coenzyme (libre) et le substrat. La réaction se déroule selon le mode bibi ordonné en commençant par la fixation du coenzyme suivie de celle du substrat.
  • Le site de fixation du coenzyme est un vaste feuillet β formé de six segments parallèles séparés par des hélices α situées en arrière. Les radicaux des acides aminés situés en avant du plan du feuillet fixent le nucléotide à adénine pour les trois segments du bas et le nucléotide à nicotinamide pour les trois segments du haut.
  • Le site de fixation du substrat est alors situé en haut à droite de l’image (site catalytique) et comprend non seulement les radicaux d’acides aminés de l’enzyme mais aussi la partie nicotinamide du coenzyme qui va recevoir les hydrogènes du substrat oxydé.

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16.1 - STRUCTURE SECONDAIRE
16.2 - Liaison peptidique
16.3 - Angles de rotation
16.4 - Table de Ramachandran
16.5 - Hélice α
16.6 - Feuillet β
16.7 - Motif Rossmann