Partie IV - Les protéines
Chapitre 15 - La structure primaire

15.3 - Glutathion

ST 84

• Le glutathion est un tripeptide comprenant trois acides aminés : acide glutamique, cystéine et glycocolle. La cystéine et le glycocolle sont liés par une liaison peptidique. La liaison entre l’acide glutamique et la cystéine est une liaison amide entre la fonction acide du radical de l’acide glutamique et la fonction amine de la cystéine. En somme le glutathion est le γ-glutamyl-cystéinyl-glycocolle.
• Par la fonction thiol du radical de la cystéine, le glutathion peut exister sous une forme réduite (représentée ici) ou sous une forme oxydée dans laquelle deux molécules de glutathion sont liés par un pont disulfure.
• Le glutathion réduit et le glutathion oxydé constituent un couple d’oxydo-réduction dont le potentiel standard est de -230 mv. Par cette propriété, le glutathion sert de coenzyme transporteur d’hydrogène destiné principalement à maintenir les protéines à l’état réduit (hémoglobine, aconitase,...).