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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie III - Protéines : les acides aminés
Chapitre 12 - Propriétés générales

 

12.3 - Charges

 

Image ST_67_PICT.gif
ST 67

  • Les fonctions ionisables des radicaux des acides aminés sont d’autant plus protonnées que le milieu est plus riche en ions H+, c’est à dire que le pH est plus faible.
  • Ainsi les radicaux des acides aspartique et glutamique passent de la forme COOH à pH < 2 à la forme COO- à pH > 7. A pH = 3,7, 50 % des radicaux d’acide aspartique sont protonnés ; c’est le pK de la fonction acide de ce radical. Pour l’acide glutamique, le pK est de 4,25.
  • De même la fonction amine de la lysine passe de la forme protonnée NH3+ à pH < 2 à la forme NH2 à pH 14. Le pK est de 8,9.
  • Au pH des compartiments cellulaires (environ pH = 6), beaucoup de fonctions ionisables (Asp, Glu, Lys, Arg) sont porteuses d’une charge, ce qui permet à la protéine de faire des liaisons électrovalentes pour stabiliser sa structure tertiaire ou quaternaire ou pour fixer un ligand.
  • De même, à pH = 6 le noyau imidazole de l’histidine est à moitié protonné (pK = 5,9) ce qui permet d’échanger plus facilement les hydrogènes dans les réactions chimiques catalysées par les enzymes.

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12.1 - Hydrophobicité
12.2 - Polarité
12.3 - Charges
12.4 - Spectre d’absorption
12.5 - Séries