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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie III - Protéines : les acides aminés
Chapitre 11 - Formules

 

11.5 - Cystéine

 

Image ST_49_PICT.gif
ST 49

  • La cystéine est un acide aminé soufré.
  • Le radical de la cystéine ne comprend qu’un seul carbone porteur d’une fonction thiol. Cette fonction peut s’oxyder en se liant à une autre fonction thiol de la protéine formant ce qu’on appelle un pont disulfure.
  • Les ponts disulfures par leurs liaisons covalentes entre des cystéines d’une même chaîne d’acides aminés ou d’une autre chaîne, sont les liens les plus stables de la structure tertiaire et quaternaire des protéines.
  • Les formes cystéine et cystine forment des couples d’oxydoréduction dans les protéines, dont le potentiel standard est bas, réducteur (E’o = -230 mv). Ces fonctions sont responsables de l’état d’oxydoréduction variable des protéines.
  • La cystéine représente environ 1 % des acides aminés des protéines de notre organisme.
  • Certains aliments sont riches en cystéine : poissons ; d’autres en sont pauvres : lait de vache, lentilles. La gélatine en est dépourvue.

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11.1 - Alanine
11.2 - Arginine
11.3 - Aspartate
11.4 - Asparagine
11.5 - Cystéine
11.6 - Glutamate
11.7 - Glutamine
11.8 - Glycocolle
11.9 - Histidine
11.10 - Isoleucine
11.11 - Leucine
11.12 - Lysine
11.13 - Méthionine
11.14 - Phénylalanine
11.15 - Proline
11.16 - Sérine
11.17 - Thréonine
11.18 - Tryptophane
11.19 - Tyrosine
11.20 - Valine