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Structures Biologiques

Plan du cours

Objectifs

I - Les glucides

1 - Définitions et formules. Propriétés générales

2 - Oses simples

3 - Dérivés des oses

4 - Polyosides

5 - Hétérosides

II - Les lipides

6 - Définitions

7 - Acides gras

8 - Alcools des lipides

9 - Lipides neutres

10 - Lipides complexes

III - Protéines : les acides aminés

11 - Formules

12 - Propriétés générales

13 - Dérivés des acides aminés

IV - Les protéines

14 - Définitions

15 - La structure primaire

16 - La structure secondaire

17 - La structure tertiaire

18 - La structure quaternaire


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie III - Protéines : les acides aminés
Chapitre 11 - Formules

 

11.3 - Aspartate

 

Image ST_48_PICT.gif
ST 48

  • L’aspartate est un acide aminé acide.
  • Le radical de l’acide aspartique est une chaîne de 2 carbones portant une fonction acide carboxylique. Le pK étant de 4,0 cette fonction est presque entièrement ionisée au pH physiologique. L’aspartate joue un rôle important dans certaines protéines comme la pepsine agissant en milieu acide.
  • La charge négative fait de l’aspartate un radical très polaire et hydrophile. Elle crée des liaisons électrovalentes avec des charges électriques positives d’autres acides aminés (Arg, Lys,...), contribuant à la structure tertiaire et quaternaire de la protéine. L’aspartate entre aussi dans la structure de nombreux sites de liaison où il contribue à fixer le ligand par des liaisons électrovalentes.
  • L’aspartate représente environ 6 % des acides aminés des protéines de notre organisme.
  • Certains aliments sont riches en aspartate : pommes de terre, cacahuètes ; d’autres en sont pauvres : soja, pain.

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11.1 - Alanine
11.2 - Arginine
11.3 - Aspartate
11.4 - Asparagine
11.5 - Cystéine
11.6 - Glutamate
11.7 - Glutamine
11.8 - Glycocolle
11.9 - Histidine
11.10 - Isoleucine
11.11 - Leucine
11.12 - Lysine
11.13 - Méthionine
11.14 - Phénylalanine
11.15 - Proline
11.16 - Sérine
11.17 - Thréonine
11.18 - Tryptophane
11.19 - Tyrosine
11.20 - Valine