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Biochimie : structure des glucides et lipides

Sommaire

1 - Les glucides

2 - Les lipides

3 - Structures des membranes biologiques


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Chapitre 1 - Les glucides

 

1.5 - Les osides

 

1.5.5 Hydrolyse enzymatique des osides et polyosides

Cette hydrolyse est réalisée par des osidases qui sont spécifiques :

  • de la nature de l’ose
  • de la configuration anomérique α ou β de la liaison osidique
  • de la dimension des unités attaquées dans le polyoside.
  1. Hydrolyse des polyosides lors de la digestion
    L’amidon représente la moitié des glucides apportés par l’alimentation chez l’homme. Sa digestion se fait dans le tube digestif grâce à différents enzymes spécifiques.
    • Les α amylases (α1-4 glucosidases).
      Elles agissent en n’importe quel point de la chaîne sur les liaisons α1-4 pour donner des molécules de maltose et des dextrines limites car leur action s’arrête au voisinage des liaisons α1-6.
      Il existe une amylase salivaire, peu active car elle est inactivée par le pH acide de l’estomac et, surtout, une amylase pancréatique très active.
    • L’enzyme débranchant ou α1-6 glucosidase
      Il scinde la liaison α1-6 glucosidique c’est-à-dire les points de branchement. Il est présent dans la bordure en brosse de l’intestin.
    • La maltase
      Tous les maltoses obtenus précédemment sont hydrolysés en 2 molécules de glucose par la maltase (α1-4 glucosidase).
  2. Hydrolyse des diholosides
    • La β fructosidase (saccharase ou invertine) hydrolyse le saccharose :
      Saccharose Image graphique3911.trsp.gif Glucose + Fructose
    • La β galactosidase (lactase intestinale du nourrisson) hydrolyse le lactose :
      Lactose Image graphique4012.trsp.gif Glucose + Galactose
    • La β glucosidase, absente chez l’homme, hydrolyse la cellulose.
    • La maltase est une α1-4 glucosidase spécifique qui hydrolyse le maltose en 2 molécules de glucose.

1.5.6 Glycosaminoglycanes

Ce sont des polyosides hétérogènes qui résultent de la polycondensation d’osamines et d’acides glucuroniques.

  1. L’acide hyaluronique
    • Il représente une barrière pour les substances étrangères. Il est présent dans l’humeur vitrée et dans les articulations où il a un rôle de lubrifiant.
    • C’est le plus simple des glycosaminoglycanes. Il est constitué de motifs disaccharidiques répétés n fois :
        [Acide β D glucuronique + N-acétyl D glucosamine]n        
    • Les liaisons sont :
      • β 1-3 dans le motif
      • β 1-4 entre les motifs
    • L’acide hyaluronique a un poids moléculaire très élevé et de très nombreuses charges négatives. Il n’y a pas de sulfates.
    • Il est hydrolysé par une enzyme de dépolymérisation, la hyaluronidase qui agit entre les chaînons, sur les liaisons β 1-4. Cette enzyme se retrouve dans les bactéries, le venin de serpent, le sperme où elle facilite la pénétration du spermatozoïde dans l’ovule lors de la fécondation en hydrolysant l’enveloppe de l’ovule.

    Image acdhyalur.gif

  2. Les chondroïtines sulfates
    • On les trouve dans le tissu conjonctif et le cartilage.
    • Elles sont constituées de la polycondensation de motifs disaccharidiques :
        [Acide β D glucuronique + N-acétyl galactosamine]n        
    • Les liaisons sont également β 1-3 dans les motifs et β 1-4 entre les motifs.
    • Elles sont très riches en charges négatives en raison des groupements sulfates et uronates. Elles fixent donc fortement les cations. Les sulfates sont fixés en C4 ou C6 de la galactosamine.
  3. L’héparine
    • C’est un anticoagulant physiologique qui est présent dans de nombreux tissus (foie, poumon, reins, cœur).
    • Elle est constituée de la polycondensation de :
        [Acide α D glucuronique + D Glucosamine N-Sulfate]n        
    • Les liaisons sont α 1-4 dans le motif et entre les motifs.
    • Les sulfates sont indispensables à l’activité biologique, ils sont fixés sur l’azote et l’alcool primaire en 6 de la glucosamine mais certaines héparines peuvent en contenir beaucoup plus.

1.5.7 Les glycoprotéines

1.5.7.1 Définition

Ce sont des hétéroprotéines qui résultent de l’union d’une fraction glucidique (de type oligoside) et protéique par des liaisons covalentes. Elles sont très répandues dans la nature et ont des fonctions biologiques très variées. Elles renferment plus de 5 % de glucides.

1.5.7.2 La fraction glucidique

On trouve 4 groupes de glucides :

  • Oses : D mannose D galactose
  • 6-désoxyhexoses : L fucose (6 désoxy L galactose)
  • Glucosamine et galactosamine souvent acétylées
  • Acide N-acétylneuraminique (NANA) souvent terminal qui donne leur caractère acide aux glycoprotéines.
  • Enchaînement glucidique souvent ramifié, caractéristique (glycosyl-transférases spécifiques).

1.5.7.3 Liaison des fractions glucidiques et protéiques

La liaison se fait entre le groupement réducteur terminal de la fraction glucidique et un acide aminé de la protéine au niveau :

  • d’une fonction alcool d’un acide aminé alcool (sérine, thréonine) = liaison O-Glycosidique
  • d’une fonction amide de la glutamine ou de l’asparagine : liaison N-glycosidique
  • la liaison se fait sur un motif spécifique, dans un environnement approprié de la protéine.

1.5.7.4 Rôle biologique des fractions glucidiques

  • Elles permettent la reconnaissance spécifique par d’autres protéines comme les lectines.
  • Elles interviennent dans l’interaction cellule-cellule : contact, transfert d’information, …
  • Elles influencent le repliement des protéines.
  • Elles protègent les protéines contre les protéases.
  • La spécificité des groupes sanguins dépend de la fraction glucidique des glycoprotéines des globules rouges.

1.5.7.5 Les principales glycoprotéines

  • Les hormones hypophysaires : LH et FSH.
  • Les glycoprotéines du plasma : Orosomucoïdes, haptoglobine.
  • Les glycoprotéines du blanc d’œuf : ovalbumine.
  • Les glycoprotéines végétales ou lectines, sont des réactifs utilisés pour leurs propriétés d’agglutination des globules rouges, leurs propriétés mitogènes, etc.

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1.1 - Définition
1.2 - Importance en Biologie
1.3 - Classification des glucides
1.4 - Les oses
1.5 - Les osides
1.5.1 - Définition
1.5.2 - Mode de liaison des oses
1.5.3 - Les principaux diholosides
1.5.4 - Les polyosides
1.5.5 - Hydrolyse enzymatique des osides et polyosides
1.5.6 - Glycosaminoglycanes
1.5.7 - Les glycoprotéines
1.5.7.1 - Définition
1.5.7.2 - La fraction glucidique
1.5.7.3 - Liaison des fractions glucidiques et protéiques
1.5.7.4 - Rôle biologique des fractions glucidiques
1.5.7.5 - Les principales glycoprotéines