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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie IV - Enzymes
Chapitre 7 - La ribonucléase

 

7.4 - Site actif : complexe enzyme-substrat

 

Image SF_23_PICT.jpg
SF 23

  • Le substrat de la ribonucléase est un acide ribonucléique dont une liaison phosphodiester va être hydrolysée.
  • Une vue agrandie du site de fixation du sustrat (liserés bleus) et des acides aminés du site catalytique (liserés blancs) montre la position des deux molécules après la formation du complexe enzyme-substrat.
  • Au milieu du site actif vient se fixer un nucléotide pyrimidique, dont on voit la base azotée en bas, le ribose et l’acide phosphorique lié par une liaison ester au carbone 5’ du ribose du nucléotide suivant, en haut de l’image. La fixation du phosphate (charge négative, est faite par des liaisons électrostatiques avec des acides aminés chargés positivement (Lysine 41, Histidine 119).

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7.1 - Ribonucléase
7.2 - Ribonucléase A
7.3 - Structure spatiale de la ribonucléase
7.4 - Site actif : complexe enzyme-substrat
7.5 - Protonation de l’His 12
7.6 - Libération de l’ARN
7.7 - Entrée de la molécule d’eau
7.8 - Protonation de l’His 119
7.9 - Libération du nucléotide hydrolysé