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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie IV - Enzymes
Chapitre 7 - La ribonucléase

 

7.3 - Structure spatiale de la ribonucléase

 

Image SF_22_PICT.jpg
SF 22

  • La ribonucléase est une des plus petites protéines à activité enzymatique. Sa masse moléculaire est de 12500 daltons.
  • Sa structure primaire est un enchaînement de 124 acides aminés, qui sont représentés sur cette image par des ronds portant leur nom (code 1 lettre). La séquence débute par une lysine en haut de l’image (1) et s’achève par une valine (124).
  • La ribonucléase est une protéine globulaire dont la structure secondaire contient peu d’hélices α (acides aminés 50 à 56, accolade en bas à gauche) ou de feuillets β (quelques segments antiparallèles en bas à droite).
  • Quatre ponts dissulfure maintiennent la structure tertiaire de cette protéine. Celui qui lie les cystéines 40 et 95, particulièrement visible en haut à droite de cette image, fixe la position des deux boucles situées dans cette région.
  • Le site actif est formé des radicaux des acides aminés qui ont un contact direct (ou par l’intermédiaire d’une molécule d’eau) avec les atomes du substrats : Histidine 12, Lysine 41 et Histidine 119.

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7.1 - Ribonucléase
7.2 - Ribonucléase A
7.3 - Structure spatiale de la ribonucléase
7.4 - Site actif : complexe enzyme-substrat
7.5 - Protonation de l’His 12
7.6 - Libération de l’ARN
7.7 - Entrée de la molécule d’eau
7.8 - Protonation de l’His 119
7.9 - Libération du nucléotide hydrolysé