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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie III - Récepteurs
Chapitre 5 - Le récepteur des LDL

 

5.2 - Domaine de liaison

 

Image SF_13_PICT.jpg
SF 13

  • L’extrémité NH2-terminale du récepteur des LDL présente une structure particulière à plusieurs égards :
  • La séquence primaire des exons successifs est répétitive et on peut voir une convergence nette des séquences des fragments suivants (n° des acides aminés) : 1-38, 41-81, 82-120, 121-159, 170-208, 209-247, 248-288, 291-322. Dans ces séquences on trouve à des positions semblables des acides aminés acides et des cystéines.
  • Ces séquences ont une structure secondaire en hélice α. Les acides aminés acides (Asp et Glu) sont spécifiquement tournés du même côté de l’hélice vers l’extérieur de la protéine. Les cystéines tournées en sens opposé, sont responsables de liaisons covalentes (structure tertiaire) qui maintiennent la position spatiale des hélices α.
  • Il en résulte que la surface de ce domaine de liaison présente des sites riches en acides aminés porteurs de charges négatives au pH du sang (7,35). Ces charges permettent la liaison spécifique des LDL, dont l’apoB100 présente un site de fixation riche en acides aminés chargés positivement (Arg, Lys). Les liaisons électrostatiques entre ces deux protéines assurent la fixation du ligand.

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5.1 - Récepteur des LDL
5.2 - Domaine de liaison
5.3 - Domaine homologue
5.4 - Domaine glycosylé
5.5 - Domaine transmembranaire
5.6 - Domaine cytoplasmique
5.7 - Transformation plasmatique des VLDL en LDL
5.8 - Cycle du récepteur
5.9 - Expression du récepteur