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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Protéines transporteuses
Chapitre 3 - L’hémoglobine

 

3.6 - Oxyhémoglobine

 

Image SF_07_PICT.jpg
SF 07

  • La chaîne α a plus d’affinité pour l’oxygène et passe en premier à la forme oxygénée.
  • Le passage d’une chaîne α à la forme oxygénée modifie sa structure (transconformation) et par l’intermédiaire des liaisons électrostatiques qui unissent les chaînes cette transconformation va modifier la structure des trois autres protomères (allostérie) de telle façon que leur affinité pour l’oxygène va augmenter (la constante de dissociation diminue) : il y a une véritable coopérativité entre les chaînes pour la fixation de l’oxygène.

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3.1 - Sous-unités des globines
3.2 - Hème
3.3 - 2,3 DiPhosphoGlycérate = 2,3-DPG
3.4 - Structure de la myoglobine
3.5 - Désoxyhémoglobine
3.6 - Oxyhémoglobine
3.7 - Myoglobine ; hémoglobine
3.8 - Gènes des α-globines
3.9 - Gènes des β-globines