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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Protéines transporteuses
Chapitre 3 - L’hémoglobine

 

3.5 - Désoxyhémoglobine

 

Image SF_06_PICT.jpg
SF 06

  • La structure quaternaire de l’hémoglobine associe deux à deux des chaînes de type α ou β (Hb A1).
  • En milieu plus acide, l’hémoglobine fixe des protons ce qui inhibe la fixation de l’oxygène (effet Bohr). L’hémoglobine se présente alors sous la forme désoxygènée ou désoxyhémoglobine.
  • La désoxyhémoglobine a au contraire une affinité plus forte pour le 2,3-DPG.
  • Ces différences sont le résultat de modifications légères des structures secondaires des sous-unités, en particulier des acides aminés de l’extrémité COOH terminale : la Tyr H22 dont le radical aromatique est tourné vers la crevasse hydrophobe dans la désoxyhémoglobine, va se tourner vers l’extérieur de la molécule lors de la fixation de l’oxygène.

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3.1 - Sous-unités des globines
3.2 - Hème
3.3 - 2,3 DiPhosphoGlycérate = 2,3-DPG
3.4 - Structure de la myoglobine
3.5 - Désoxyhémoglobine
3.6 - Oxyhémoglobine
3.7 - Myoglobine ; hémoglobine
3.8 - Gènes des α-globines
3.9 - Gènes des β-globines