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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Protéines transporteuses
Chapitre 3 - L’hémoglobine

 

3.4 - Structure de la myoglobine

 

Image SF_05_PICT.jpg
SF 05

  • La myoglobine est une protéine transporteuse d’oxygène, fonctionnellement identique à l’hémoglobine, mais constituée d’une seule sous-unité.
  • Cette sous unité contient sept hélices α : chacune de ces structures est désignée par une lettre capitale : A, B, C, D, E, F, G, H. Les acides aminés de la myoglobine ou de l’hémoglobine sont désignés par la lettre de l’hélice à laquelle ils appartiennent et par leur rang dans la structure primaire de cette hélice : exemple l’Arg H23 est le 23ème acide aminé de l’hélice H à l’extrémité COOH terminale des sous-unités.
  • Le noyau hème est situé dans une crevasse de la structure tertiaire, où les acides aminés sont hydrophobes. Des liaisons hydrophobes et quelques liaisons électrostatiques lient la porphyrine à la chaîne polypeptidique.
  • L’atome de fer est hexacoordiné, c’est à dire qu’il donne six valences, quatre pour les azotes de la porphyrine et deux pour deux His de la protéine. L’une de ces liaisons est le site de fixation de la molécule d’oxygène.

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3.1 - Sous-unités des globines
3.2 - Hème
3.3 - 2,3 DiPhosphoGlycérate = 2,3-DPG
3.4 - Structure de la myoglobine
3.5 - Désoxyhémoglobine
3.6 - Oxyhémoglobine
3.7 - Myoglobine ; hémoglobine
3.8 - Gènes des α-globines
3.9 - Gènes des β-globines