|
Plan du cours Objectifs I - Introduction 1 - Définitions II - Protéines transporteuses 2 - Définitions 3 - L’hémoglobine III - Récepteurs 4 - Définitions 5 - Le récepteur des LDL IV - Enzymes 6 - Définitions 7 - La ribonucléase V - Protéines contractiles 8 - Définitions 9 - Le muscle strié VI - Protéines immunitaires 10 - Définitions 11 - Les immunoglobulines VII - Glycoprotéines 12 - Définitions 13 - Les glycoprotéines
Tous droits de reproduction réservés aux auteurs
traduction HTML V2.8
V. Morice
|
 |
Partie II - Protéines transporteuses
Chapitre 3 - L’hémoglobine | | |
3.2 - Hème
 |
| SF 03 |
- L’hémoglobine est constituée de quatre sous-unités polypeptidiques associées chacune à un cofacteur lié : l’hème. L’hème est lui-même formé d’une structure aromatique et d’un atome de fer.
- Cette structure aromatique ou porphyrine est constituée de quatre noyaux pyrrol, comprenant chacun un atome d’azote et 4 de carbone. Les carbones périphériques de ces noyaux sont substitués par des chaînes latérales courtes qui lient la porphyrine aux radicaux des acides aminés de la protéine.
- Au centre de la porphyrine, l’atome de fer est lié par six valences (on dit hexacoordiné). 4 de ces directions fixent le fer sur les 4 atomes d’azote de la porphyrine. Une valence du fer est liée à un des azotes d’une histidine de l’hélice F (His proximale), et la dernière à une histidine de l’hélice E (His distale).
- Cette structure peut recevoir une molécule d’oxygène (O2). Lors de la fixation de l’oxygène, l’atome de fer se rapproche de l’histidine proximale. L’oxygène transporté s’interpose entre l’atome de fer et l’His distale.
| |
| |
