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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Protéines transporteuses
Chapitre 3 - L’hémoglobine

 

3.2 - Hème

 

Image SF_03_PICT.jpg
SF 03

  • L’hémoglobine est constituée de quatre sous-unités polypeptidiques associées chacune à un cofacteur lié : l’hème. L’hème est lui-même formé d’une structure aromatique et d’un atome de fer.
  • Cette structure aromatique ou porphyrine est constituée de quatre noyaux pyrrol, comprenant chacun un atome d’azote et 4 de carbone. Les carbones périphériques de ces noyaux sont substitués par des chaînes latérales courtes qui lient la porphyrine aux radicaux des acides aminés de la protéine.
  • Au centre de la porphyrine, l’atome de fer est lié par six valences (on dit hexacoordiné). 4 de ces directions fixent le fer sur les 4 atomes d’azote de la porphyrine. Une valence du fer est liée à un des azotes d’une histidine de l’hélice F (His proximale), et la dernière à une histidine de l’hélice E (His distale).
  • Cette structure peut recevoir une molécule d’oxygène (O2). Lors de la fixation de l’oxygène, l’atome de fer se rapproche de l’histidine proximale. L’oxygène transporté s’interpose entre l’atome de fer et l’His distale.

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3.1 - Sous-unités des globines
3.2 - Hème
3.3 - 2,3 DiPhosphoGlycérate = 2,3-DPG
3.4 - Structure de la myoglobine
3.5 - Désoxyhémoglobine
3.6 - Oxyhémoglobine
3.7 - Myoglobine ; hémoglobine
3.8 - Gènes des α-globines
3.9 - Gènes des β-globines