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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie VII - Glycoprotéines
Chapitre 13 - Les glycoprotéines

 

13.3 - Asn : transferrine

 

Image SF_73_PICT.jpg
SF 73

  • La transferrine est une protéine plasmatique transporteuse de fer.
  • La transferrine est une glycoprotéine de 88000 daltons dont les deux oligosaccharides sont liés à des Asn ; c’est une protéine N-glycosylée.
  • Dans la structure de chaque oligosaccharide on retrouve le noyau central formé de 2 N-acétyl-glucosamines et de 3 mannoses. A cette structure de base, les enzymes de l’appareil de Golgi des hépatocytes ont ajouté des « antennes » liées aux mannoses distaux par des liaisons β 1-2. Chacune de ces antennes est formée de N-acétyl-glucosamine, de galactose et se termine par un acide N-acétyl-neuraminique (NANA).
  • La transferrine est reconnue par son récepteur et peut jouer sa fonction de transporteur lorsqu’elle est pourvue de ses chaînons oligosaccharidiques.
  • Le vieillissement de la molécule entraîne l’hydrolyse des acides sialiques terminaux. Une glycoprotéine plasmatique dépourvue de ses acides sialiques devient un ligand pour un récepteur hépatique qui la capte et la conduit vers une dégradation totale.

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13.1 - Asn : liaison et noyau central
13.2 - Asn : mannotriochitobiose
13.3 - Asn : transferrine
13.4 - Asn : lipoprotéine
13.5 - α1-inhibiteur des protéases
13.6 - Ser/Thr : liaison (mucine)
13.7 - Ser : fétuine
13.8 - Groupes sanguins
13.9 - HO-Lys : liaison (collagène)
13.10 - Lectines
13.11 - Endoglycosidases