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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


Tous droits de reproduction réservés aux auteurs


traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie VI - Protéines immunitaires
Chapitre 11 - Les immunoglobulines

 

11.1 - Sous-unités des immunoglobulines

 

Image SF_42_PICT.jpg
SF 42

  • Les immunoglobulines se distinguent en plusieurs types (IgG, IgA, IgM, IgE,...) dépendant principalement de leur masse moléculaire et des types de chaînes lourdes qu’elles contiennent.
  • Les Ig sont synthétisées par les lymphocytes B qui se différencient en plasmocytes en présence de l’antigène. Elles sont véhiculées par le sang et diffusent dans les espaces extracellulaires. Les IgA peuvent être excrétées dans les liquides biologiques et certaines IgG peuvent franchir le placenta.
  • Leurs sous-unités sont constituées de répétitions de domaines de 110 acides aminés environ dont la structure est variable en fonction du lymphocyte qui les produit. Les chaînes légères (masse = 23000) et les chaînes lourdes (masse > 50000) sont de plusieurs types. Elles présentent des sous-groupes variant selon les individus et des zones hypervariables dépendant de l’antigène qu’elles reconnaissent. Des pièces intermédiaires facilitent l’établissement d’une structure quaternaire (oligomères IgA et IgM) ou la sécrétion par les glandes exocrines.

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11.1 - Sous-unités des immunoglobulines
11.2 - Immunoglobulines G
11.3 - Immunoglobulines A
11.4 - Immunoglobulines M
11.5 - Chaîne lourde