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Plan du cours Objectifs I - Introduction 1 - Définitions II - Protéines transporteuses 2 - Définitions 3 - L’hémoglobine III - Récepteurs 4 - Définitions 5 - Le récepteur des LDL IV - Enzymes 6 - Définitions 7 - La ribonucléase V - Protéines contractiles 8 - Définitions 9 - Le muscle strié VI - Protéines immunitaires 10 - Définitions 11 - Les immunoglobulines VII - Glycoprotéines 12 - Définitions 13 - Les glycoprotéines
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traduction HTML V2.7
V. Morice
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Partie VI - Protéines immunitaires
Chapitre 11 - Les immunoglobulines | | |
11.5 - Chaîne lourde
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| SF 46 |
- Les chaînes lourdes des immunoglobulines ont des masses moléculaires qui vont de 50000 à 70000 daltons et sont formées de 450 à 570 acides aminés.
- On distingue deux domaines : un du côté NH2-terminal, dit domaine variable et un en COOH-terminal dit domaine constant. Dans chacun de ces domaines se trouvent deux feuillets β unis par un pont disulfure.
- Trois des boucles de l’extrémité distale du domaine variable sont différentes pour les immunoglobulines produites par chaque lymphocyte selon sa compétence et donc l’antigène contre lequel il a été sélectionné. Elles forment avec une chaîne légère un des sites anticorps de l’immunoglobuline.
- Le domaine constant est porteur du site de fixation du complément, du site de fixation tissulaire et du site de perméation placentaire. Les différentes classes de chaînes lourdes se distinguent par de petites différences de structure au niveau de ce domaine constant : nombre de ponts disulfure, allotypes de la séquence primaire (Groupes Gm ou ISf des chaînes γ), affinité pour les protéines du complément.
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