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Structures fonctions

Plan du cours

Objectifs

I - Introduction

1 - Définitions

II - Protéines transporteuses

2 - Définitions

3 - L’hémoglobine

III - Récepteurs

4 - Définitions

5 - Le récepteur des LDL

IV - Enzymes

6 - Définitions

7 - La ribonucléase

V - Protéines contractiles

8 - Définitions

9 - Le muscle strié

VI - Protéines immunitaires

10 - Définitions

11 - Les immunoglobulines

VII - Glycoprotéines

12 - Définitions

13 - Les glycoprotéines


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie VI - Protéines immunitaires
Chapitre 11 - Les immunoglobulines

 

11.5 - Chaîne lourde

 

Image SF_46_PICT.jpg
SF 46

  • Les chaînes lourdes des immunoglobulines ont des masses moléculaires qui vont de 50000 à 70000 daltons et sont formées de 450 à 570 acides aminés.
  • On distingue deux domaines : un du côté NH2-terminal, dit domaine variable et un en COOH-terminal dit domaine constant. Dans chacun de ces domaines se trouvent deux feuillets β unis par un pont disulfure.
  • Trois des boucles de l’extrémité distale du domaine variable sont différentes pour les immunoglobulines produites par chaque lymphocyte selon sa compétence et donc l’antigène contre lequel il a été sélectionné. Elles forment avec une chaîne légère un des sites anticorps de l’immunoglobuline.
  • Le domaine constant est porteur du site de fixation du complément, du site de fixation tissulaire et du site de perméation placentaire. Les différentes classes de chaînes lourdes se distinguent par de petites différences de structure au niveau de ce domaine constant : nombre de ponts disulfure, allotypes de la séquence primaire (Groupes Gm ou ISf des chaînes γ), affinité pour les protéines du complément.

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11.1 - Sous-unités des immunoglobulines
11.2 - Immunoglobulines G
11.3 - Immunoglobulines A
11.4 - Immunoglobulines M
11.5 - Chaîne lourde