Partie II - Régulation de la glycémie
Chapitre 5 - Mécanismes hyperglycémiants : la gluconéogénèse

5.38 - Fructose 2,6 diphosphatase = PhosphoFructoKinase II

RE 51

• La phosphofructokinase II (en abrégé PFK II) est une enzyme du cytoplasme, bifonctionnelle, qui peut catalyser deux réactions opposées, en fonction de la phosphorylation de l’enzyme :
  • la phosphorylation du fructose 6-phosphate en fructose 2,6-diphosphate (phosphofructokinase) lorsque l’enzyme est déphosphorylée,
  • l’hydrolyse du fructose 2,6-diphosphate en fructose 6-phosphate (fructose 2,6 diphosphatase) lorsque l’enzyme est phosphorylée.
• Pour la phosphorylation du fructose 6-phosphate sur son Carbone 2, l’ATP, en présence de Magnésium, est le coenzyme donneur d’énergie et de phosphate. Un proton est libéré. Pour l’hydrolyse de la liaison ester du Carbone 2, un phosphate minéral est libéré.
• Le fructose 2,6 diphosphate est l’effecteur allostérique qui régule les enzymes-clé de la glycolyse cytoplasmique et de la partie cytoplasmique de la gluconéogénèse. A ce titre, la PFK II est le principal système de contrôle de ces voies métaboliques, en dehors de l’effet de l’ADP et du 5’AMP. Le glucagon (ou l’adrénaline), par l’intermédiaire de l’AMPc et d’une protéine kinase A, phosphoryle la PFK II ce qui active l’hydrolyse (Fru 2,6-P₂ phosphatase) du fructose 2,6-diphosphate, lui-même inhibiteur de la fructose1,6-diphosphatase, enzyme de la gluconéogénèse et activateur de la PFK I, enzyme de la glycolyse cytoplasmique et de la lipogénèse.
• Au contraire, l’insuline en diminuant le taux d’AMPc et l’activité de la protéine kinase A, déphosphoryle la PFK II, ce qui active la réaction de synthèse du fructose 2,6 diphosphate. En présence de cet effecteur la PFK I est activée (lipogénèse) et la fructose 1,6 diphosphatase est inhibée.