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Oxydations Cellulaires

Plan du cours

Objectifs

I - La glycolyse (PAES)

1 - L’activation

2 - La glycolyse cytoplasmique

3 - La glycolyse anaérobie

4 - La glycogénolyse

5 - Métabolisme du pyruvate

6 - Le cycle de Krebs

II - La lipolyse (PAES)

7 - La β-oxydation

III - La régulation du métabolisme énergétique (PCEM2)

8 - Introduction

9 - Régulation des oxydations cellulaires

10 - Régulation de la glycolyse

11 - Activation de la lipolyse

12 - Adaptation du muscle à l’effort prolongé

13 - Thermogénèse

14 - Inhibition du métabolisme énergétique

15 - La cétogénèse


Tous droits de reproduction réservés aux auteurs


traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie I - La glycolyse (PAES)
Chapitre 2 - La glycolyse cytoplasmique

 

2.5 - Phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase

 

Image OC_08_PICT.jpg
OC 8

  • La phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase catalyse la première oxydation de la glycolyse cytoplasmique.
  • Son substrat est le 3-phosphoglycéraldéhyde, et son coenzyme libre le NAD oxydé. Le mécanisme est de type bibi ordonné. Le complexe enzyme-substrat se forme grâce à une liaison covalente entre la fonction thiol d’une cystéine de l’enzyme et la fonction aldéhyde du substrat. On appelle acyl-enzymes les complexes enzyme-substrat liés par des liaisons covalentes. A cause de cette addition, l’état d’oxydation du carbone 1 du phosphoglycéraldéhyde est passé du niveau aldéhyde au niveau alcool secondaire, dont le potentiel d’oxydoréduction est plus élevé. Si pour voir clair nous imaginons l’hydrolyse de cette liaison nous verrons reparaître la fonction thiol et la fonction aldéhyde hydratée.
  • Le complexe enzyme-substrat ainsi formé, réagit avec le NAD+ par une oxydoréduction couplée, où les hydrogènes du carbone 1 sont transférés sur le coenzyme, qui sera libéré réduit, avec un proton.
  • Le produit est toujours lié à l’enzyme par une liaison covalente. Si nous imaginons à nouveau l’hydrolyse de cette liaison, nous libérons cette fois la fonction thiol et une fonction acide carboxylique : apparemment l’acyl-enzyme a été oxydé d’une fonction alcool secondaire à une fonction cétone, à un potentiel standard proche de celui du coenzyme NAD ; mais réellement le substrat 3-phosphoglycéraldéhyde a été oxydé en acide 3-phosphoglycérique à un potentiel d’oxydoréduction inférieur de plus de 200 mv à celui du coenzyme. L’hydrolyse libérerait donc plus de 30 kJ/mol : c’est une liaison riche en énergie.
  • En fait le produit sera libéré par phosphorolyse, grâce à un ion phosphate. L’énergie interne de la liaison enzyme-produit est transférée sur une liaison anhydride d’acide mixte entre la fonction acide carboxylique et cet ion phosphate. Le produit final est donc le 1,3-diphosphoglycérate, molécule riche en énergie.
  • L’énergie interne échangée entre substrat et coenzyme n’étant pas libérée en chaleur, cette réaction est presque isoénergétique et tout à fait réversible.

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2.1 - Phosphohexose isomérase
2.2 - PhosphoFructoKinase I (enzyme-clé)
2.3 - Aldolase
2.4 - Triose-Phosphate Isomérase
2.5 - Phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase
2.6 - Phosphoglycérate kinase
2.7 - Phosphoglycérate mutase
2.8 - Enolase
2.9 - Pyruvate kinase
2.10 - Bilan de la glycolyse cytoplasmique (glucose) (I)
2.11 - Bilan de la glycolyse cytoplasmique (glucose) (II)