Plan du cours

Partie I - Les enzymes

	1.1	Enzyme
	1.2	Exemple d’enzyme : l’anhydrase carbonique
	1.3	Substrat
	1.4	Produit

	2.1	Réaction enzymatique
	2.2	Facteurs : enzyme
	2.3	Facteurs : autres facteurs indispensables
	2.4	Ligand
	2.5	Cofacteur
	2.6	Coenzyme

	4.1	Concentration du substrat
	4.2	Cinétique michaélienne
	4.3	Vitesse maximum
	4.4	Constante de Michaelis
	4.5	Exemple de K_m : la lactate déshydrogénase
	4.6	Constantes de la réaction
	4.7	Exemple de constantes : la fumarase
	4.8	Exemple de constantes : l’aspartate aminotransférase = ASAT
	4.9	Exemple de constantes : la créatine phosphokinase
	4.10	Phase stationnaire
	4.11	Equation de la vitesse
	4.12	Equation de la conservation de l’enzyme
	4.13	Constante de Michaelis
	4.14	Exemple de K_m : la glycérophosphate déshydrogénase
	4.15	Exemple de K_m : l’anhydrase carbonique
	4.16	Exemple de K_m : l’isocitrate déshydrogénase
	4.17	Calculs
	4.18	Calculs
	4.19	Equation de Michaelis & Menten
	4.20	Hyperbole de Michaelis-Menten
	4.21	Calculs
	4.22	Diagramme de Lineweaver et Burk

	5.1	Facteurs : les effecteurs
	5.2	Effecteur
	5.3	Inhibition compétitive (équation)
	5.4	Inhibition compétitive (hyperbole)
	5.5	Calculs
	5.6	Inhibition compétitive (double inverse)
	5.7	Exemple d’inhibition compétitive : la succinate déshydrogénase
	5.8	Inhibition non compétitive (équation)
	5.9	Calculs
	5.10	Inhibition non compétitive (hyperbole)
	5.11	Inhibition non compétitive (double inverse)
	5.12	Exemple d’inhibition non compétitive : l’anhydrase carbonique

	6.1	Sous-unité (d’une protéine)
	6.2	Protomère
	6.3	Symétrie
	6.4	Sites de liaison
	6.5	Conformations
	6.6	Etats de transition
	6.7	Effets sur la réaction enzymatique
	6.8	Conservation de la symétrie
	6.9	Allostérie
	6.10	Modèle symétrique
	6.11	Modéle non symétrique
	6.12	Diagramme de Hill
	6.13	Exemple d’allostérie : myoglobine ; hémoglobine
	6.14	Exemple d’allostérie : l’hexokinase
	6.15	Exemple d’allostérie : la phosphofructokinase
	6.16	Effet de l’ATP sur la PFK
	6.17	Exemple d’allostérie : la glycogène phosphorylase
	6.18	Effet de l’AMP sur la glycogène phosphorylase
	6.19	Voie métabolique
	6.20	Voie métabolique
	6.21	Carrefour métabolique
	6.22	Enzyme-clé

	7.1	Mécanisme bibi ordonné
	7.2	Exemple de bibi ordonné : l’alcool déshydrogénase
	7.3	Exemple de bibi ordonné : la malate déshydrogénase
	7.4	Exemple de bibi ordonné : la phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase
	7.5	Exemple de bibi ordonné : l’UDP-glucose pyrophosphorylase
	7.6	Mécanisme bibi aléatoire
	7.7	Exemple de bibi aléatoire : la créatine phosphokinase
	7.8	Exemple de bibi aléatoire : la citrate synthase
	7.9	Mécanisme ping-pong
	7.10	Exemple de ping-pong : l’alanine aminotransférase = ALAT
	7.11	Exemple de ping-pong : l’aspartate aminotransférase = ASAT
	7.12	Exemple de ping-pong : la phosphoénolpyruvate carboxykinase = PEPCK

	8.1	Dénaturation
	8.2	Charges électriques
	8.3	pH optimum
	8.4	Exemple de pH optimum : la fumarase
	8.5	Exemple de pH optimum : la lactate déshydrogénase

	9.1	Température optimum
	9.2	Activation ; dénaturation
	9.3	Relation d’Arrhenius
	9.4	Energie d’activation
	9.5	Exemple d’énergie d’activation : la fumarase
	9.6	Energie interne de la fumarase
	9.7	Energie d’activation
	9.8	Réaction couplée
	9.9	Exemple de réaction couplée : l’hexokinase
	9.10	Exemple de réaction couplée : la phosphoglycérate kinase
	9.11	Liaisons riches en énergie
	9.12	Liaison riche en énergie

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