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Enzymologie élémentaire

Plan du cours

Objectifs

I - Les enzymes

1 - Définitions

2 - La réaction enzymatique

II - Cinétique

3 - Effet de la concentration d’enzyme

4 - Effet de la concentration de substrat

5 - Effet de la concentration des effecteurs

6 - Effets allostériques

7 - Cinétique à deux substrats

III - Effet des constantes physiques

8 - Effet du pH

9 - Effet de la température


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Plan du cours

 

 

Plan du cours

Objectifs

Partie I - Les enzymes

Chapitre 1 - Définitions

  1.1  Enzyme
  1.2  Exemple d’enzyme : l’anhydrase carbonique
  1.3  Substrat
  1.4  Produit

Chapitre 2 - La réaction enzymatique

  2.1  Réaction enzymatique
  2.2  Facteurs : enzyme
  2.3  Facteurs : autres facteurs indispensables
  2.4  Ligand
  2.5  Cofacteur
  2.6  Coenzyme

Partie II - Cinétique

Chapitre 3 - Effet de la concentration d’enzyme

  3.1  Vitesse de réaction
  3.2  Phases de la réaction
  3.3  Phases de la réaction
  3.4  Vitesse initiale
  3.5  Concentration de l’enzyme
  3.6  Passage à la forme active
  3.7  Dosage enzymatique

Chapitre 4 - Effet de la concentration de substrat

  4.1  Concentration du substrat
  4.2  Cinétique michaélienne
  4.3  Vitesse maximum
  4.4  Constante de Michaelis
  4.5  Exemple de Km : la lactate déshydrogénase
  4.6  Constantes de la réaction
  4.7  Exemple de constantes : la fumarase
  4.8  Exemple de constantes : l’aspartate aminotransférase = ASAT
  4.9  Exemple de constantes : la créatine phosphokinase
  4.10  Phase stationnaire
  4.11  Equation de la vitesse
  4.12  Equation de la conservation de l’enzyme
  4.13  Constante de Michaelis
  4.14  Exemple de Km : la glycérophosphate déshydrogénase
  4.15  Exemple de Km : l’anhydrase carbonique
  4.16  Exemple de Km : l’isocitrate déshydrogénase
  4.17  Calculs
  4.18  Calculs
  4.19  Equation de Michaelis & Menten
  4.20  Hyperbole de Michaelis-Menten
  4.21  Calculs
  4.22  Diagramme de Lineweaver et Burk

Chapitre 5 - Effet de la concentration des effecteurs

  5.1  Facteurs : les effecteurs
  5.2  Effecteur
  5.3  Inhibition compétitive (équation)
  5.4  Inhibition compétitive (hyperbole)
  5.5  Calculs
  5.6  Inhibition compétitive (double inverse)
  5.7  Exemple d’inhibition compétitive : la succinate déshydrogénase
  5.8  Inhibition non compétitive (équation)
  5.9  Calculs
  5.10  Inhibition non compétitive (hyperbole)
  5.11  Inhibition non compétitive (double inverse)
  5.12  Exemple d’inhibition non compétitive : l’anhydrase carbonique

Chapitre 6 - Effets allostériques

  6.1  Sous-unité (d’une protéine)
  6.2  Protomère
  6.3  Symétrie
  6.4  Sites de liaison
  6.5  Conformations
  6.6  Etats de transition
  6.7  Effets sur la réaction enzymatique
  6.8  Conservation de la symétrie
  6.9  Allostérie
  6.10  Modèle symétrique
  6.11  Modéle non symétrique
  6.12  Diagramme de Hill
  6.13  Exemple d’allostérie : myoglobine ; hémoglobine
  6.14  Exemple d’allostérie : l’hexokinase
  6.15  Exemple d’allostérie : la phosphofructokinase
  6.16  Effet de l’ATP sur la PFK
  6.17  Exemple d’allostérie : la glycogène phosphorylase
  6.18  Effet de l’AMP sur la glycogène phosphorylase
  6.19  Voie métabolique
  6.20  Voie métabolique
  6.21  Carrefour métabolique
  6.22  Enzyme-clé

Chapitre 7 - Cinétique à deux substrats

  7.1  Mécanisme bibi ordonné
  7.2  Exemple de bibi ordonné : l’alcool déshydrogénase
  7.3  Exemple de bibi ordonné : la malate déshydrogénase
  7.4  Exemple de bibi ordonné : la phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase
  7.5  Exemple de bibi ordonné : l’UDP-glucose pyrophosphorylase
  7.6  Mécanisme bibi aléatoire
  7.7  Exemple de bibi aléatoire : la créatine phosphokinase
  7.8  Exemple de bibi aléatoire : la citrate synthase
  7.9  Mécanisme ping-pong
  7.10  Exemple de ping-pong : l’alanine aminotransférase = ALAT
  7.11  Exemple de ping-pong : l’aspartate aminotransférase = ASAT
  7.12  Exemple de ping-pong : la phosphoénolpyruvate carboxykinase = PEPCK

Partie III - Effet des constantes physiques

Chapitre 8 - Effet du pH

  8.1  Dénaturation
  8.2  Charges électriques
  8.3  pH optimum
  8.4  Exemple de pH optimum : la fumarase
  8.5  Exemple de pH optimum : la lactate déshydrogénase

Chapitre 9 - Effet de la température

  9.1  Température optimum
  9.2  Activation ; dénaturation
  9.3  Relation d’Arrhenius
  9.4  Energie d’activation
  9.5  Exemple d’énergie d’activation : la fumarase
  9.6  Energie interne de la fumarase
  9.7  Energie d’activation
  9.8  Réaction couplée
  9.9  Exemple de réaction couplée : l’hexokinase
  9.10  Exemple de réaction couplée : la phosphoglycérate kinase
  9.11  Liaisons riches en énergie
  9.12  Liaison riche en énergie
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