Site FMPMC
     Page précédentePage suivanteSommaireVersion imprimable
   
 

Enzymologie élémentaire

Plan du cours

Objectifs

I - Les enzymes

1 - Définitions

2 - La réaction enzymatique

II - Cinétique

3 - Effet de la concentration d’enzyme

4 - Effet de la concentration de substrat

5 - Effet de la concentration des effecteurs

6 - Effets allostériques

7 - Cinétique à deux substrats

III - Effet des constantes physiques

8 - Effet du pH

9 - Effet de la température


Tous droits de reproduction réservés aux auteurs


traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie III - Effet des constantes physiques
Chapitre 9 - Effet de la température

 

9.2 - Activation ; dénaturation

 

Image EE_59_PICT.jpg
EE 59

  • Ce type de courbe est la somme de deux effets superposés de la température sur la vitesse de la réaction enzymatique.
  • Au dessus de 40 ou 45°C. la chaleur dénature les structures secondaires et tertiaires de l’enzyme et l’activité tend rapidement vers zéro.
  • Pour les températures inférieures, la chaleur du milieu apporte un supplément d’énergie qui facilite la réaction enzymatique.
  • Pour mesurer cet effet de la température sur l’activité de l’enzyme on compare l’activité de l’enzyme pour une température t avec l’activité pour une température t + 10°C.. Cette différence d’activité appelée Q10 est le paramètre permettant de mesurer l’activation de l’enzyme par la chaleur.

     Page précédentePage suivanteSommaireVersion imprimable
   
 
9.1 - Température optimum
9.2 - Activation ; dénaturation
9.3 - Relation d’Arrhenius
9.4 - Energie d’activation
9.5 - Exemple d’énergie d’activation : la fumarase
9.6 - Energie interne de la fumarase
9.7 - Energie d’activation
9.8 - Réaction couplée
9.9 - Exemple de réaction couplée : l’hexokinase
9.10 - Exemple de réaction couplée : la phosphoglycérate kinase
9.11 - Liaisons riches en énergie
9.12 - Liaison riche en énergie