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Enzymologie élémentaire

Plan du cours

Objectifs

I - Les enzymes

1 - Définitions

2 - La réaction enzymatique

II - Cinétique

3 - Effet de la concentration d’enzyme

4 - Effet de la concentration de substrat

5 - Effet de la concentration des effecteurs

6 - Effets allostériques

7 - Cinétique à deux substrats

III - Effet des constantes physiques

8 - Effet du pH

9 - Effet de la température


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie III - Effet des constantes physiques
Chapitre 9 - Effet de la température

 

9.11 - Liaisons riches en énergie

 

Image EE_67_PICT.jpg
EE 67

  • Ces réactions couplées sont surtout possibles grâce à des substrats énergétiques dont l’hydrolyse libère une grande quantité d’énergie, directement utilisable par les protéines de la cellule.
  • Le coenzyme ATP en est un exemple.
  • Dans ces molécules les liaisons chimiques dont l’hydrolyse libère plus de 31 kJ/mol d’énergie biologiquement utilisable, sont appelées liaisons riches en énergie et symbolisées dans la formule développée par une liaison de forme ondulée (~).
  • Ces liaisons peuvent être des liaisons anhydrides entre 2 acides phosphoriques ou anhydrides mixtes entre un acide phosphorique et un acide carboxylique, des liaisons phosphoamides, phosphoénol ou encore des thioesters.

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9.1 - Température optimum
9.2 - Activation ; dénaturation
9.3 - Relation d’Arrhenius
9.4 - Energie d’activation
9.5 - Exemple d’énergie d’activation : la fumarase
9.6 - Energie interne de la fumarase
9.7 - Energie d’activation
9.8 - Réaction couplée
9.9 - Exemple de réaction couplée : l’hexokinase
9.10 - Exemple de réaction couplée : la phosphoglycérate kinase
9.11 - Liaisons riches en énergie
9.12 - Liaison riche en énergie