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Enzymologie élémentaire

Plan du cours

Objectifs

I - Les enzymes

1 - Définitions

2 - La réaction enzymatique

II - Cinétique

3 - Effet de la concentration d’enzyme

4 - Effet de la concentration de substrat

5 - Effet de la concentration des effecteurs

6 - Effets allostériques

7 - Cinétique à deux substrats

III - Effet des constantes physiques

8 - Effet du pH

9 - Effet de la température


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Cinétique
Chapitre 6 - Effets allostériques

 

6.18 - Effet de l’AMP sur la glycogène phosphorylase

 

Image EE_44_5_PICT.jpg
EE 44/5

  • Le graphe représente la vitesse de la réaction en fonction de la concentration du phosphate, qui est à la fois substrat et activateur allostérique.
  • La courbe sigmoïde traduit un effet coopératif du phosphate sur les sous-unités, favorisant le passage à la forme relachée, plus rapide : c’est un effet homotrope positif.
  • L’adjonction de l’AMP dans le milieu à des doses croissantes (10 puis 100 mM) montre une activation de la réaction pour toutes les concentrations de phosphate. L’AMP, activateur allostérique, favorise également le passage des sous-unités à la forme relachée.

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6.1 - Sous-unité (d’une protéine)
6.2 - Protomère
6.3 - Symétrie
6.4 - Sites de liaison
6.5 - Conformations
6.6 - Etats de transition
6.7 - Effets sur la réaction enzymatique
6.8 - Conservation de la symétrie
6.9 - Allostérie
6.10 - Modèle symétrique
6.11 - Modéle non symétrique
6.12 - Diagramme de Hill
6.13 - Exemple d’allostérie : myoglobine ; hémoglobine
6.14 - Exemple d’allostérie : l’hexokinase
6.15 - Exemple d’allostérie : la phosphofructokinase
6.16 - Effet de l’ATP sur la PFK
6.17 - Exemple d’allostérie : la glycogène phosphorylase
6.18 - Effet de l’AMP sur la glycogène phosphorylase
6.19 - Voie métabolique
6.20 - Voie métabolique
6.21 - Carrefour métabolique
6.22 - Enzyme-clé