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Enzymologie élémentaire

Plan du cours

Objectifs

I - Les enzymes

1 - Définitions

2 - La réaction enzymatique

II - Cinétique

3 - Effet de la concentration d’enzyme

4 - Effet de la concentration de substrat

5 - Effet de la concentration des effecteurs

6 - Effets allostériques

7 - Cinétique à deux substrats

III - Effet des constantes physiques

8 - Effet du pH

9 - Effet de la température


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Cinétique
Chapitre 6 - Effets allostériques

 

6.12 - Diagramme de Hill

 

Image EE_43_PICT.jpg
EE 43

  • Le graphe représentant la vitesse initiale d’une enzyme allostérique n’est pas une hyperbole comme celui des enzymes michaéliennes. Les constantes de vitesse et d’affinité de telles enzymes varient en fonction des ligands, de telle sorte que la courbe prend une forme sigmoïde, caractéristique de la coopération qui se fait entre les protomères.
  • Sur cet exemple, on a représenté la vitesse initiale d’une réaction allostérique en fonction de la concentration d’un substrat qui lui-même exerce un effet sur l’enzyme tendant à diminuer la constante Km. Par comparaison, la courbe en tirets représente la même réaction en cinétique michaélienne (sans cet effet allostérique).
  • Cette cinétique allostérique est plus lente que la cinétique michaelienne pour les petites concentrations du substrat et devient plus rapide au-delà. Aux environs du point d’inflexion de cette sigmoïde la pente de la courbe est plus accusée, ce qui signifie que pour une même différence entre deux concentrations du substrat, l’accélération de la réaction sera plus grande dans le cas de l’enzyme allostérique. Cette propriété de coopérativité des protomères donne un avantage aux systèmes allostériques par rapport aux enzymes à cinétique michaelienne pour la régulation de la vitesse des réactions enzymatiques.

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6.1 - Sous-unité (d’une protéine)
6.2 - Protomère
6.3 - Symétrie
6.4 - Sites de liaison
6.5 - Conformations
6.6 - Etats de transition
6.7 - Effets sur la réaction enzymatique
6.8 - Conservation de la symétrie
6.9 - Allostérie
6.10 - Modèle symétrique
6.11 - Modéle non symétrique
6.12 - Diagramme de Hill
6.13 - Exemple d’allostérie : myoglobine ; hémoglobine
6.14 - Exemple d’allostérie : l’hexokinase
6.15 - Exemple d’allostérie : la phosphofructokinase
6.16 - Effet de l’ATP sur la PFK
6.17 - Exemple d’allostérie : la glycogène phosphorylase
6.18 - Effet de l’AMP sur la glycogène phosphorylase
6.19 - Voie métabolique
6.20 - Voie métabolique
6.21 - Carrefour métabolique
6.22 - Enzyme-clé