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Enzymologie élémentaire

Plan du cours

Objectifs

I - Les enzymes

1 - Définitions

2 - La réaction enzymatique

II - Cinétique

3 - Effet de la concentration d’enzyme

4 - Effet de la concentration de substrat

5 - Effet de la concentration des effecteurs

6 - Effets allostériques

7 - Cinétique à deux substrats

III - Effet des constantes physiques

8 - Effet du pH

9 - Effet de la température


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Cinétique
Chapitre 3 - Effet de la concentration d’enzyme

 

3.6 - Passage à la forme active

 

Image EE_12_1_PICT.jpg
EE 12/1

  • Lorsqu’une enzyme existe à la fois sous une forme active (capable de catalyser la réaction) et sous une forme inactive, la concentration efficace de l’enzyme est celle de la forme active seule.
  • Toutes les modifications de la structure postérieures à la synthèse de l’enzyme, qui font passer les molécules de l’enzyme de la forme inactive à la forme active, ont pour effet d’augmenter la concentration efficace de l’enzyme et donc la vitesse de la réaction catalysée.
  • Ces modifications peuvent être :
    • l’hydrolyse d’un fragment de la chaîne d’acides aminés: activation des zymogènes en enzymes actives au cours de la digestion, activation des facteurs de la coagulation du sang ;
    • le transfert d’un radical Phosphoryl- sur un acide aminé de l’enzyme : phosphorylation des enzymes pour augmenter le taux de glucose dans le sang, déphosphorylation des enzymes pour diminuer le taux de glucose dans le sang ;
    • la fixation d’un groupement prosthétique sur l’enzyme : ion Zinc sur les déshydrogénases à NAD, flavine sur les flavoprotéines, hème sur les cytochromes ;
    • le transfert de radicaux Acyl- ou Alkyl- sur des acides aminés de l’enzyme.

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3.1 - Vitesse de réaction
3.2 - Phases de la réaction
3.3 - Phases de la réaction
3.4 - Vitesse initiale
3.5 - Concentration de l’enzyme
3.6 - Passage à la forme active
3.7 - Dosage enzymatique