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Enzymologie élémentaire

Plan du cours

Objectifs

I - Les enzymes

1 - Définitions

2 - La réaction enzymatique

II - Cinétique

3 - Effet de la concentration d’enzyme

4 - Effet de la concentration de substrat

5 - Effet de la concentration des effecteurs

6 - Effets allostériques

7 - Cinétique à deux substrats

III - Effet des constantes physiques

8 - Effet du pH

9 - Effet de la température


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Cinétique
Chapitre 3 - Effet de la concentration d’enzyme

 

3.3 - Phases de la réaction

 

Image EE_10_PICT.jpg
EE 10

  • Revenons à notre échelle, en mesurant la concentration du produit P en fonction du temps. Dans un milieu où il n’y a au temps 0 que des molécules de l’enzyme et du substrat, la réaction se déroule de façon non uniforme.
  • On distingue une première phase très brève, au cours de laquelle la vitesse de la réaction est croissante. Durant cette phase, les molécules de substrat se lient avec l’enzyme : la concentration du complexe enzyme-substrat augmente.
  • Lorsque toutes les molécules de l’enzyme sont occupées par des molécules du substrat la vitesse de la réaction est maximum et reste constante tant que la concentration du substrat est grande et celle du produit petite. C’est ce qu’on observe lors des premières mesures.
  • Lorsque la concentration du produit augmente, la réaction inverse commence à concurrencer celle qu’on mesurait : la vitesse diminue.
  • Enfin dans une dernière phase, tardive, la vitesse de la transformation inverse devient égale à celle de départ : les concentrations ne changent plus, on est à l’équilibre.

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3.1 - Vitesse de réaction
3.2 - Phases de la réaction
3.3 - Phases de la réaction
3.4 - Vitesse initiale
3.5 - Concentration de l’enzyme
3.6 - Passage à la forme active
3.7 - Dosage enzymatique