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Digestion - Détoxification

Plan du cours

Objectifs

I - Aliments indispensables

1 - Définitions

2 - Acides aminés indispensables

3 - Acides gras indispensables

4 - Vitamines et coenzymes

II - Digestion

5 - Définitions

6 - La salive

7 - Le suc gastrique

8 - La bile

9 - Le suc pancréatique

10 - Enzymes intestinales

11 - Hormones digestives

III - Détoxification

12 - Définitions

13 - Réactions de phase I

14 - Réactions de phase II

15 - Métabolisme de l’alcool


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Digestion
Chapitre 9 - Le suc pancréatique

 

9.10 - Activation du trypsinogène

 

Image DG_55_1_PICT.jpg
DG 55/1

  • Le trypsinogène, sécrété dans le suc pancréatique, parvient dans le duodénum. Là, il est activé en trypsine par l’entérokinase intestinale et la réaction se continue par autoactivation de la trypsine elle-même.
  • Le trypsinogène est inactif parce que l’accés de son site actif est barré par son propeptide (les six premiers acides aminés) maintenu en place par des liaisons électrostatiques entre les aspartates du propeptide et les charges cationiques d’une α-hélice du domaine COOH terminal.
  • L’entérokinase qui se fixe spécifiquement sur le propeptide, ou la trypsine elle-même hydrolysent préférentiellement la liaison peptidique entre la Lys6 et l’Ile7, ce qui permet l’ouverture du site actif de l’enzyme.
  • La trypsine participe aussi à l’activation des autres zymogènes du suc pancréatique : chymotrypsine, procarboxypeptidases, procolipase, ...

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9.1 - Suc pancréatique : composition
9.2 - α-Amylase
9.3 - Lipase pancréatique
9.4 - Absorption des lipides
9.5 - Monoglycéride acyltransférase
9.6 - Interface lipase:colipase
9.7 - Phospholipases
9.8 - Cholestérol estérase
9.9 - Trypsine
9.10 - Activation du trypsinogène
9.11 - α-Chymotrypsine
9.12 - Activation du chymotrypsinogène
9.13 - Carboxypeptidase A
9.14 - Carboxypeptidase B
9.15 - Peptidase A
9.16 - Peptidase E
9.17 - Ribonucléase A
9.18 - Désoxyribonucléase I