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Composés azotés

Plan du cours

Objectifs

I - Le métabolisme de l’azote

1 - Métabolisme général des acides aminés

2 - Uréogénèse

3 - Métabolisme des bases puriques

4 - Métabolisme des bases pyrimidiques

II - Les métabolismes propres des acides aminés

5 - Le métabolisme des radicaux monocarbonés

6 - Le métabolisme des acides aminés glucoformateurs

7 - Le métabolisme des acides aminés soufrés

8 - Le métabolisme des acides aminés branchés et de la lysine

9 - Le métabolisme des acides aminés aromatiques

III - Les autres molécules azotées

10 - Métabolisme des porphyrines

11 - Métabolisme de la créatine


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie II - Les métabolismes propres des acides aminés
Chapitre 7 - Le métabolisme des acides aminés soufrés (Met, Cys)

 

7.3 - Méthionine adénosyl transférase

 

Image CN_80_PICT.jpg
CN 80

  • La méthionine adénosyl transférase catalyse une réaction de synthèse de la S-adénosyl-méthionine (S-AdoMet) au cours de laquelle l’ATP sert de donneur d’adénosine et d’énergie.
  • L’adénosine est transférée à la place d’un électron d’un doublet libre de l’atome de soufre qui est ainsi activé en sulfonium et chargé positivement.
  • Le radical méthyl lié à ce sulfonium devient très réactif et peut être transféré sur un substrat.
  • La S-AdoMet est le coenzyme des méthyl transférases.
  • Après avoir cédé son radical méthyl, la S-AdoMet, devenue S-adénosyl-homocystéine, peut en recharger un autre à partir de la méthionine libre ou d’autres substrats (voir CN 80/1).
  • Avec l’homocystéine commence le catabolisme de la méthionine, qui commence par une condensation avec la sérine (voir CN 80/2). La cystathionine, qui en résulte, est ensuite lysée (voir CN 80/3) en α-cétobutyrate qui conduit au propionyl-CoA (voir CN 87) et en cystéine.

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7.1 - Métabolisme des acides aminés soufrés (schéma général)
7.2 - S-adénosyl méthionine
7.3 - Méthionine adénosyl transférase
7.4 - Cystéine dioxygénase
7.5 - Phosphoadénylyl phosphosulfate