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Composés azotés


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Acétyl-ornithine transaminase

 

 

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CN 75/3

  • L’acétylornithine transaminase catalyse le transfert de la fonction amine d’un glutamate vers le N-acétyl-glutamate semialdéhyde qu’elle transforme en N-acétyl-ornithine, tandis le glutamate devient α-cétoglutarate.
  • Dans un premier temps, l’enzyme se lie au glutamate puis transfère la fonction amine sur un coenzyme lié : le phosphate de pyridoxal qui devient phosphate de pyridoxamine sans cesser d’être lié à l’enzyme. L’enzyme se dissocie alors de l’α-cétoglutarate.
  • Dans le second temps, l’enzyme liée au phosphate de pyridoxamine, forme un complexe avec le N-acétyl-glutamate semialdéhyde, puis transfère la fonction amine du coenzyme qui redevient phosphate de pyridoxal, vers le second substrat qui est transformé en N-acétyl-ornithine. Enfin, le complexe enzyme-N-acétyl-ornithine se dissocie : l’enzyme et son coenzyme lié ont recouvré leurs structures initiales.
  • La N-acétyl-ornithine devra être désacétylée (voir CN 75/4) avant d’entrer dans le cycle de l’uréogénèse qui produit enfin la L-arginine.

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