médecine
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Composés azotés

Plan du cours

Objectifs

I - Le métabolisme de l’azote

1 - Métabolisme général des acides aminés

2 - Uréogénèse

3 - Métabolisme des bases puriques

4 - Métabolisme des bases pyrimidiques

II - Les métabolismes propres des acides aminés

5 - Le métabolisme des radicaux monocarbonés

6 - Le métabolisme des acides aminés glucoformateurs

7 - Le métabolisme des acides aminés soufrés

8 - Le métabolisme des acides aminés branchés et de la lysine

9 - Le métabolisme des acides aminés aromatiques

III - Les autres molécules azotées

10 - Métabolisme des porphyrines

11 - Métabolisme de la créatine


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traduction HTML V2.8
V. Morice


Partie III - Les autres molécules azotées
Chapitre 10 - Métabolisme des porphyrines

 

10.3 - Δ-ALA synthétase

 

Image CN_96_PICT.jpg
CN 96

  • La δ aminolévulinate synthétase catalyse la première réaction du cycle de SHEMIN. C’est une enzyme mitochondriale d’une masse moléculaire de 400000 daltons. Elle a pour coenzyme lié le phosphate de pyridoxal qui permet les réactions du carbone α des acides aminés.
  • Elle catalyse la condensation du glycocolle avec le succinyl-CoA, intermédiaire du cycle de KREBS, fournissant l’α-amino β-céto adipate. Ce produit se décarboxyle aussitôt (β-décarboxylation), pour aboutir au produit de la réaction enzymatique, le δ-amino-lévulinate, qui sort de la mitochondrie.
  • Si le δ-amino-lévulinate n’entre pas dans la synthèse des porphyrines, le cycle de SHEMIN se poursuit par d’autres réactions qui ramènent au succinyl-CoA du début :
    1. transamination du δ-aminolévulinate en α-cétoglutaraldéhyde puis
    2. oxydation de l’α-cétoglutaraldéhyde en α-cétoglutarate et décarboxylation oxydative de l’α-cétoglutarate en succinyl-CoA,
    3. ou bien transformylation de l’α-cétoglutaraldéhyde en succinate et enfin activation du succinate en succinyl-CoA.
  • La δ-aminolévulinate synthétase est inhibée allostériquement par l’hème et les hémoprotéines. La durée de vie de cette enzyme mitochondriale est brève : environ 1 heure. La transcription du gène est réprimée par l’hème lié à un aporépresseur. Une mutation de cet aporépresseur conduit à la porphyrie intermittente aigüe.
  • Les autres étapes de la synthèse des porphyrines sont catalysées par une δ-amino-lévulinate déshydratase (voir CN 96/1), puis des porphyrinogène-synthétases (voir CN 96/2) (voir CN 96/3), décarboxylase (voir CN 96/4), oxydases (voir CN 96/5) (voir CN 96/6) et enfin la ferrochélatase (voir CN 96/7) qui produit l’hème.

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10.1 - Cycle de Shemin (définition)
10.2 - Biosynthèse des porphyrines (schéma général)
10.3 - Δ-ALA synthétase
10.4 - Bilirubine libre (indirecte)