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Résistances aux β-lactamines

Table des matières

1 - Aeromonas hydrophila

2 - Acinetobacter

3 - Bacteroides fragilis

4 - Citrobacter diversus

5 - Citrobacter freundii

6 - Enterobacter

7 - Escherichia coli

8 - Klebsiella oxytoca

9 - Klebsiella pneumoniae

10 - Morganella morganii

11 - Proteus mirabilis

12 - Proteus vulgaris

13 - Providencia

14 - Pseudomonas

15 - Serratia marcescens

16 - Stenotrophomonas maltophilia (Xanthomonas)

17 - Salmonella

Références


Tous droits de reproduction réservés aux auteurs


traduction HTML V2.8
V. Morice


Chapitre 9 - Klebsiella pneumoniae

 

 

Famille des Enterobacteriaceae. Germe commensal du tube digestif et des voies aériennes supérieures, ONPG-positive, VP-positive donnant des colonies d’aspect muqueux. K. pneumoniae est fréquemment isolée de l’environnement (eaux usées, sol, etc...) et de la flore commensale des muqueuses et des voies respiratoires supérieures.

Bacille immobile, aéro-anaérobie, à Gram négatif, oxydase négatif, nitrate réductase positif et qui fermente le glucose

9.1 Pouvoir pathogène

Germe opportuniste impliqué dans des infections nosocomiales, généralement des infections urinaires, des pneumopathies et des septicémies.

9.2 Principaux caractères biochimiques

  • fermentation des sucres : glucose+
  • réduction des nitrates en nitrites : NO3+
  • métabolisme du tryptophane en indole : ind-
  • ONPG+
  • ornithine décarboxylase : ODC-
  • H2S-
  • urease+
  • TDA-
  • VP+ (réaction de Voges-Proskauer)

9.3 Résistance naturelle

K. pneumoniae est naturellement résistant aux pénicillines (amoxicilline, ticarcilline) par production d’une beta-lactamase de classe A d’espèce (chromosomique) appelée K2, inhibée par l’acide clavulanique (exemple : Klebsiella pneumoniae 1189).

9.4 Résistance acquise

  1. résistance aux inhibiteurs des beta-lactamases : des beta-lactamases de classe A de type IRT insensibles à l’acide clavulanique (mutants d’ enzymes TEM) ont été décrites.
  2. beta-lactamases de classe A à spectre étendu (BLSE) : de nombreuses souches de K. pneumoniae sont productrices de BLSE. Pour la plupart d’entre elles, la production de BLSE se traduit par des images de synergie très caractéristiques entre les céphalosporines de troisième génération et l’acide clavulanique (disque d’augmentin ou de claventin) (exemple, K. pneumoniae 1249). On peut noter que certaines BLSE sont caractérisées par une activité faible vis-à-vis des céphalosporines de troisième génération. Dans ce cas, le niveau de résistance est bas et les images de synergies sont plus discrètes (exemple, K. pneumoniae 1112).
    La diversité des beta-lactamases à spectre étendu décrites dans Klebsiella pneumoniae est très grande. Des BLSE telles que TEM-3, TEM-10 (ou MGH-1), TEM-12 (ou YOU-2), TEM-24, TEM-26 (ou YOU-1) ont été décrites. De nombreux variants de type SHV sont également connus (SHV-4, SHV-5, SHV-6 ou SHV-8). Plus récemment, la BLSE TEM-52 a été caractérisée : elle présente une activité inhabituelle vis-à-vis du moxalactame, ainsi qu’une synergie entre cet antibiotique et le clavulanate.
  3. beta-lactamases plasmidiques de classe C : chez Klebsiella pneumoniae, on connait un grand nombre de beta-lactamases plasmidiques de classe C qui dérivent des céphalosporinases chromosomiques. On peut citer FOX-1 et MOX-1 (homologues à AmpC de P. aeruginosa), et LAT-1 et CMY-2 (homologues à AmpC de Citrobacter freundii).
  4. résistance au céfépime et au cefpirome : elle a été récemment décrite chez K. pneumoniae et semble liée à la combinaison de deux mécanismes : la production à haut niveau d’une BLSE SHV-5 et une diminution de la perméabilité de la membrane externe.
  5. résistance à l’imipénème : elle peut être due à l’association d’une imperméabilité de la membrane externe (perte d’une porine de 42 Kda) à une production à haut niveau d’une beta-lactamase plasmidique de classe C (ACT- 1, homologue à AmpC de E. cloacae et MIR-1).
On a également décrit au Japon une souche de K. pneumoniae résistante à l’imipénème et à la ceftazidime et hébergeant le gène d’une métallo-beta-lactamase IMP sur une structure de type intégron.

9.5 Bibliographie

Beta-lactamases de classe A : [87],[126], Beta-lactamases de classe A à spectre étendu : [66],[112],[2],[44],[9],[131],[11],[89],[1],[116],[71],[80],[53],[78], Résistance aux inhibiteurs : [61],[125],[68],[67],[33],[77],[41],[141],[12], Résistance au céfépime et au cefpirome : [105],[74],[97].

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9.1 - Pouvoir pathogène
9.2 - Principaux caractères biochimiques
9.3 - Résistance naturelle
9.4 - Résistance acquise
9.5 - Bibliographie