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Résistances aux β-lactamines

Table des matières

1 - Aeromonas hydrophila

2 - Acinetobacter

3 - Bacteroides fragilis

4 - Citrobacter diversus

5 - Citrobacter freundii

6 - Enterobacter

7 - Escherichia coli

8 - Klebsiella oxytoca

9 - Klebsiella pneumoniae

10 - Morganella morganii

11 - Proteus mirabilis

12 - Proteus vulgaris

13 - Providencia

14 - Pseudomonas

15 - Serratia marcescens

16 - Stenotrophomonas maltophilia (Xanthomonas)

17 - Salmonella

Références


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traduction HTML V2.7
V. Morice


Chapitre 15 - Serratia marcescens

 

 

Famille des Enterobacteriaceae, qui peut produire des pigments.

15.1 Pouvoir pathogène

Les souches de Serratia marcescens sont souvent retrouvées lors d’infections nosocomiales.

15.2 Principaux caractères biochimiques

Serratia marcescens appartient au groupe des bactéries ONPG-positives, VP-positive.

  • fermentation des sucres : glucose +
  • réduction des nitrates en nitrites +
  • métabolisme du tryptophane en indole -
  • ONPG +
  • H2S -
  • urease -
  • TDA -
  • VP +

15.3 Résistance naturelle

S. marcescens est naturellement résistant à l’amoxicilline, à amoxicilline-clavulanate, à la céfalotine et au céfamandole par production d’une beta- lactamase chromosomique de classe C inductible AmpC (exemple : S. marcescens 1825). Les souches sauvages présentent une résistance de niveau intermédiaire à la céfoxitine mais restent sensibles à la ticarcilline, à ticarcilline-clavulanate et à la pipéracilline. La séquence du gène codant pour AmpC a été déterminée (dans la souche SR50). Elle présente environ 40 % d’identité avec les séquences des autres gènes ampC connues chez E. coli, C. freundii et P. aeruginosa. L’enzyme se caractérise par une faible activité pour les céphalosporines de troisième génération, en particulier la ceftazidime et l’aztréonam.

15.4 Résistance acquise

  1. beta-lactamases de classe A à spectre étendu (BLSE) : des variants de type TEM et SHV ont été décrits (par exemple, SHV-5a). Un nouveau mutant de type TEM a également été caractérisé dans une souche de S. marcescens. L’enzyme présente un nombre inhabituel de mutations (positions 42 à 44, 145, 146, 178, et 238, plus une déletion de l’acide glutamique 212). Ce variant a une activité d’hydrolyse élevée pour la ceftazidime et l’aztréonam, et il est peu sensible à l’action inhibitrice de l’acide clavulanique. D’autres enzymes à spectre étendu ont été décrites, par exemple la BLSE de classe A CKH-1 de pI 8,2.
  2. mutants de céphalosporinases de classe C : on a récemment décrit une beta-lactamase chromosomique, appelée SRT-1, dans une souche de S. marcescens résistante aux céphalosporines de troisième génération, en particulier à la ceftazidime et au céfuroxime. L’enzyme, de pI 8,6, est 96 % identique à l’enzyme chromosomique décrite dans S. marcescens SR50. Elle se caractérise par une activité d’hydrolyse élevée vis-à-vis des oxyimino-céphalosporines. Cette activité serait liée à la présence d’un résidu lysine à la position 213 (motif DAKS) au lieu d’un acide glutamique (DAES) présent dans l’enzyme chromosomique sauvage de SR50.
  3. carbapénèmases de classe A : une enzyme de classe A, Sme- 1, capable de conférer la résistance aux carbapénèmes, a été décrite chez S. marcescens. L’expression de cette enzyme est contrôlée par un gène régulateur Sme-R (activateur positif).
  4. métallo-beta-lactamases : en 1994, une métallo-beta- lactamase à zinc, IMP-1, a été décrite chez une souche de S. marcescens isolée au Japon. L’enzyme présente une masse moléculaire de 30 000 et un pI de 8,7. Elle est caractérisée par une activité d’hydrolyse élevée des carbapénèmes, et est inhibée par le mercure, l’EDTA. Sa séquence peptidique est proche de celles des métallo- beta-lactamases de Bacteroides fragilis, Bacillus cereus, et Aeromonas hydrophila. Le site actif possède le motif His-95, His-97, Asp-99, Cys-176, et His-215 impliqué dans la fixation de l’atome de zinc. Le gène de l’enzyme IMP-1 est maintenant trouvé en position plasmidique, sur un intégron de type intI3, ce qui facilite considérablement sa dissémination (il a été retrouvé chez P. aeruginosa, S. marcescens, K. pneumoniae et P. putida au Japon).
  5. Autres mécanismes de résistance : la résistance par hyperproduction constitutive de la céphalosporinase chromosomique AmpC a été décrite (exemple, S. marcescens 451). Ce mécanisme peut être trouvé en association avec la production d’une autre beta-lactamase, par exemple une pénicillinase (S. marcescens 897). Des mutants de porines ont également été décrits dans des souches hyperproductrices de la beta-lactamase chromosomique de classe C.

15.5 Bibliographie

  1. Généralités : [45],
  2. Beta-lactamases chromosomiques de classe C : [147],[137],[138],
  3. Beta-lactamases à spectre de substrat étendu (BLSE) : [37],[35],[49],[89],[95],
  4. Carbapénèmases de classe A : [110],[109],[150],
  5. Métallo-beta-lactamases : [104],[93],[90],[97],[76],[159],
  6. Résistance par imperméabilité : [103],[96].

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15.1 - Pouvoir pathogène
15.2 - Principaux caractères biochimiques
15.3 - Résistance naturelle
15.4 - Résistance acquise
15.5 - Bibliographie